Principal diferença - hemoglobina vs mioglobina

A hemoglobina e a mioglobina são dois tipos de proteínas da globina que atuam como proteínas de ligação ao oxigênio. Ambas as proteínas são capazes de aumentar a quantidade de oxigênio dissolvido em fluidos biológicos de vertebrados, bem como em alguns invertebrados. Grupos protéticos orgânicos com características semelhantes estão envolvidos na ligação do oxigênio em ambas as proteínas. Mas, a orientação 3-D no espaço ou o estereoisomerismo da hemoglobina e mioglobina são diferentes. Devido a essa diferença, a quantidade de oxigênio que pode se ligar a cada uma das moléculas de proteína também é diferente. A hemoglobina é capaz de se ligar fortemente ao oxigênio enquanto que a mioglobina é incapaz de se ligar fortemente ao oxigênio. Essa diferença entre hemoglobina e mioglobina dá origem a suas diferentes funções; a hemoglobina é encontrada na corrente sanguínea, transportando oxigênio dos pulmões para o resto do corpo enquanto a mioglobina é encontrada no músculo, liberando o oxigênio necessário.

Principais áreas cobertas

1. O que é hemoglobina - Definição, Estrutura e Composição, Função 2. O que é mioglobina - Definição, Estrutura e Composição, Função 3. Semelhanças entre hemoglobina e mioglobina - Descreva as semelhanças 4. Qual é a diferença entre hemoglobina e mioglobina - Comparação das principais diferenças

Termos-chave: hemoglobina, mioglobina, oxigênio, hemácia, proteínas, proteína globina, sangue

O que é hemoglobina

A hemoglobina é uma proteína globular com várias subunidades e estrutura quaternária. É composto por duas subunidades α e duas β dispostas em uma estrutura tetraédrica. A hemoglobina é uma metaloproteína que contém ferro. Cada uma das quatro subunidades de proteína globular está associada a um grupo heme protético não proteico, que se liga a uma molécula de oxigênio. A produção de hemoglobina ocorre na medula óssea. As proteínas globinas são sintetizadas por ribozomes no citosol. Parte do heme é sintetizada na mitocôndria. Um átomo de ferro carregado é mantido no anel de porfirina pela ligação covalente do ferro com quatro átomos de nitrogênio no mesmo plano. Esses átomos de N pertencem ao anel imidazol do resíduo de histidina F8 de cada uma das quatro subunidades da globina. Na hemoglobina, o ferro existe como Fe²⁺, dando a cor vermelha aos glóbulos vermelhos.

Os humanos têm três tipos de hemoglobina: hemoglobina A, hemoglobina A₂ e hemoglobina F. Hemoglobina A é o tipo comum de hemoglobina, que é codificada pelos genes HBA1, HBA2 e HBB. As quatro subunidades da hemoglobina A consistem em duas subunidades α e duas β (α₂β₂). Hemoglobina A₂ e hemoglobina F são raros e consistem em duas subunidades α e duas δ e duas subunidades α e duas γ, respectivamente. Em bebês, o tipo de hemoglobina é Hb F (α₂γ₂).

Como a molécula de hemoglobina é composta de quatro subunidades, ela pode se ligar a quatro moléculas de oxigênio. Assim, a hemoglobina é encontrada nas células vermelhas do sangue, como o transportador de oxigênio no sangue. Devido à presença de quatro subunidades na estrutura, a ligação do oxigênio aumenta à medida que a primeira molécula de oxigênio se liga ao primeiro grupo heme. Este processo é identificado como ligação cooperativa de oxigênio. A hemoglobina constitui 96% do peso seco de um glóbulo vermelho. Parte do dióxido de carbono também é ligado à hemoglobina para transporte dos tecidos aos pulmões. 80% do dióxido de carbono é transportado via plasma. A estrutura da hemoglobina é mostrada na figura 1.

Figura 1: Estrutura da hemoglobina

Função da hemoglobina

O que é mioglobina

A mioglobina é a proteína de ligação do oxigênio nas células musculares dos vertebrados, dando aos músculos uma cor distinta de vermelho ou cinza escuro. É expresso exclusivamente nos músculos esqueléticos e nos músculos cardíacos. A mioglobina constitui de 5 a 10% das proteínas citoplasmáticas nas células musculares. Uma vez que as mudanças de aminoácidos nas cadeias polinucleotídicas da hemoglobina e da mioglobina são conservativas, tanto a hemoglobina quanto a mioglobina apresentam uma estrutura semelhante. Além disso, a mioglobina é um monômero, composto por uma única cadeia polinucleotídica, composta por um único grupo heme. Portanto, é capaz de se ligar a uma única molécula de oxigênio. Assim, nenhuma ligação cooperativa de oxigênio ocorre na mioglobina. Porém, a afinidade de ligação da mioglobina é alta quando comparada à da hemoglobina. Como resultado, a mioglobina atua como proteína armazenadora de oxigênio nos músculos. A mioglobina libera oxigênio quando os músculos estão funcionando. A estrutura 3-D da hemoglobina é mostrada na figura 2.

Figura 2: Mioglobina

Semelhanças entre hemoglobina e mioglobina

Diferença entre hemoglobina e mioglobina

Definição

Hemoglobina: A hemoglobina é uma proteína vermelha responsável pelo transporte de oxigênio no sangue dos vertebrados.

Mioglobina: A mioglobina é uma proteína vermelha com heme que transporta e armazena oxigênio nas células musculares.

Peso molecular

Hemoglobina: O peso molecular da hemoglobina é 64 kDa.

Mioglobina: O peso molecular da hemoglobina é 16,7 kDa.

Composição

Hemoglobina: A hemoglobina é composta por quatro cadeias polipeptídicas.

Mioglobina: A mioglobina é composta por uma única cadeia polipeptídica.

Estrutura quaternária

Hemoglobina: A hemoglobina é um tetrâmero composto por duas subunidades α e duas subunidades β.

Mioglobina: A mioglobina é um monômero. Portanto, falta uma estrutura quaternária.

Número de moléculas de oxigênio

Hemoglobina: A hemoglobina se liga a quatro moléculas de oxigênio.

Mioglobina: A mioglobina se liga apenas a uma única molécula de oxigênio.

Vinculação Cooperativa

Hemoglobina: Como a hemoglobina é um tetrâmero, ela exibe uma ligação cooperativa com o oxigênio.

Mioglobina: Uma vez que a mioglobina é um monômero, ela não exibe ligação cooperativa.

Afinidade com o oxigênio

Hemoglobina: A hemoglobina tem baixa afinidade para se ligar ao oxigênio.

Mioglobina: A mioglobina tem alta afinidade para se ligar ao oxigênio, o que não depende da concentração de oxigênio.

Vínculo com oxigênio

Hemoglobina: A hemoglobina é capaz de se ligar fortemente ao oxigênio.

Mioglobina: A mioglobina é incapaz de se ligar fortemente ao oxigênio.

Ocorrência

Hemoglobina: A hemoglobina é encontrada na corrente sanguínea.

Mioglobina: A mioglobina é encontrada dentro dos músculos.

Tipos

Hemoglobina: Hemoglobina A, hemoglobina A₂ e hemoglobina F são os tipos de hemoglobina em humanos.

Mioglobina: Um único tipo de mioglobina é encontrado em todas as células.

Função

Hemoglobina: A hemoglobina tira oxigênio dos pulmões e o transporta para o resto do corpo.

Mioglobina: A mioglobina armazena oxigênio nas células musculares e o libera quando necessário.

Conclusão

A hemoglobina e a mioglobina são duas proteínas globulares que se ligam ao oxigênio nos vertebrados. A hemoglobina é um tetrâmero que se liga de forma cooperativa a quatro moléculas de oxigênio. A mioglobina é um monômero composto por um único grupo heme. Como a capacidade de ligação da hemoglobina é maior do que a da mioglobina, a hemoglobina é usada como proteína transportadora de oxigênio no sangue. A mioglobina é usada como proteína armazenadora de oxigênio nas células musculares. A afinidade de ligação do oxigênio com a mioglobina é maior do que a da hemoglobina. A principal diferença entre hemoglobina e mioglobina está em sua função. A diferença funcional de hemoglobina e mioglobina surge devido à diferença de sua estrutura 3-D.

Referência:

1. ” Mioglobina. ” Hemoglobina e mioglobina. N.p., n.d. Rede. Disponivel aqui. 05 de junho de 2017. 2. ”Mioglobina.” Encyclopædia Britannica. Encyclopædia Britannica, inc., N.d. Rede. Disponivel aqui. 05 de junho de 2017.

Cortesia de imagem:

1. “1904 Hemoglobin” por OpenStax College - Anatomy & Physiology, Connexions Web site. 19 de junho de 2013. (CC BY 3.0) via Commons Wikimedia 2. “Mioglobina” Por → AzaToth - feito por conta própria com base na entrada do PDB (Domínio Público) via Commons Wikimedia