Principal diferença - Alpha Helix e Beta Folha Pregueada

As placas alfa hélice e beta são duas estruturas secundárias diferentes de proteínas. A hélice alfa é uma conformação em espiral ou espiral à direita de cadeias polipeptídicas. Na hélice alfa, cada grupo N-H do esqueleto doa uma ligação de hidrogênio ao grupo C = O do esqueleto, que é colocado em quatro resíduos anteriores. Aqui, as ligações de hidrogênio aparecem dentro de uma cadeia polipeptídica para criar uma estrutura helicoidal. As folhas beta consistem em fitas beta conectadas lateralmente por pelo menos duas ou três ligações de hidrogênio da estrutura principal; eles formam uma folha pregueada geralmente torcida. Em contraste com a hélice alfa, ligações de hidrogênio em folhas beta se formam entre grupos N-H na estrutura de uma fita e grupos C = O na estrutura das fitas adjacentes. Isto é o principal diferença entre Alpha Helix e Beta Folha Pregueada.

O que é uma Alpha Helix

As proteínas são constituídas por cadeias polipeptídicas e são divididas em várias categorias, como primária, secundária, terciária e quaternária, dependendo da forma de um dobramento da cadeia polipeptídica. As hélices α e as folhas pregueadas beta são as duas estruturas secundárias mais comumente encontradas de uma cadeia polipeptídica.

A estrutura alfa-helicoidal das proteínas se forma devido à ligação de hidrogênio entre seus grupos amida e carbonila. Esta é uma bobina destra, que normalmente contém 4 a 40 resíduos de aminoácidos na cadeia polipeptídica. A figura a seguir ilustra a estrutura da hélice alfa.

As ligações de hidrogênio se formam entre um grupo N-H de um resíduo de amino com um grupo C = O de outro aminoácido, que é colocado em 4 resíduos antes. Essas ligações de hidrogênio são essenciais para criar a estrutura helicoidal alfa, e cada volta completa da hélice possui 3,6 resíduos de aminoácidos.

Os aminoácidos cujos grupos R são muito grandes (ou seja, triptofano, tirosina) ou muito pequenos (ou seja, glicina) desestabilizam as hélices α. Proline também desestabiliza α-hélices devido à sua geometria irregular; seu grupo R liga-se de volta ao nitrogênio do grupo amida e causa impedimento estérico. Além disso, a falta de um hidrogênio no nitrogênio da Proline o impede de participar das ligações de hidrogênio. Além disso, a estabilidade da hélice alfa depende do momento de dipolo de toda a hélice, que é causado por dipolos individuais de grupos C = O envolvidos nas ligações de hidrogênio. As hélices α estáveis ​​normalmente terminam com um aminoácido carregado para neutralizar o momento de dipolo.

Uma molécula de hemoglobina, que possui quatro subunidades de ligação ao heme, cada uma composta principalmente de hélices α.

O que é a folha plissada beta

As folhas pregueadas beta são outro tipo de estrutura secundária da proteína. As folhas beta consistem em fitas beta conectadas lateralmente por pelo menos duas ou três ligações de hidrogênio da estrutura principal, formando uma folha geralmente torcida e pregueada. Geralmente, uma fita beta contém de 3 a 10 resíduos de aminoácidos, e essas fitas são dispostas adjacentes a outras fitas beta, enquanto formam uma extensa rede de ligações de hidrogênio. Aqui, os grupos N-H na estrutura de uma fita criam ligações de hidrogênio com os grupos C = O na estrutura das fitas adjacentes. Duas extremidades da cadeia peptídica podem ser atribuídas ao terminal N e ao terminal C para ilustrar a direção. O terminal N indica uma extremidade da cadeia do peptídeo, onde o grupo amina livre está disponível. Da mesma forma, o terminal C representa o outro terminal da cadeia peptídica, onde o grupo carboxílico livre está disponível.

As fitas β adjacentes podem formar ligações de hidrogênio em arranjos antiparalelos, paralelos ou mistos. No arranjo antiparalelo, o terminal N de um suporte é adjacente ao terminal C do próximo suporte. Em um arranjo paralelo, o terminal N de fios adjacentes são orientados na mesma direção. A figura a seguir ilustra a estrutura e o padrão de ligações de hidrogênio das fitas beta paralelas e antiparalelas.

a) antiparalelob) paralelo

Diferença entre Alpha Helix e Beta Folha Pregueada

Forma

Alpha Helix: Alpha Helix é uma estrutura semelhante a uma haste em espiral para destros.

Folha Pregueada Beta: A folha beta é uma estrutura semelhante a uma folha.

Formação

Alpha Helix: As ligações de hidrogênio se formam dentro da cadeia polipeptídica para criar uma estrutura helicoidal.

Folha Pregueada Beta: As folhas beta são formadas pela ligação de duas ou mais fitas beta por ligações H.

Títulos

Alpha Helix: A hélice alfa tem esquema de ligação H n + 4. isto é, as ligações de hidrogênio se formam entre o grupo N-H de um resíduo de amino com o grupo C = O de outro aminoácido, que é colocado em 4 resíduos antes.

Folha Pregueada Beta: As ligações de hidrogênio são formadas entre os grupos vizinhos N-H e C = O de cadeias de peptídeos adjacentes.

-R grupo

Alpha Helix: Os grupos -R dos aminoácidos são orientados fora da hélice.

Folha Pregueada Beta: -R grupos são direcionados para dentro e fora da folha.

Número

Alpha Helix: Isso pode ser uma única cadeia.

Folha Pregueada Beta: Isso não pode existir como uma única fita beta; deve haver dois ou mais.

Modelo

Alpha Helix: Isso tem apenas um tipo.

Folha Pregueada Beta: Isso pode ser paralelo, antiparalelo ou misto.

Qualidades

Alpha Helix: 100^o rotação, 3,6 resíduos por volta e 1,5 A^o subir de um carbono alfa para o segundo

Folha Pregueada Beta: 3,5 A^o aumento entre os resíduos

Aminoácido

Alpha Helix: A hélice alfa prefere as cadeias laterais de aminoácidos, que podem cobrir e proteger as ligações H da estrutura principal no núcleo da hélice.Folha Pregueada Beta: A estrutura estendida deixa o máximo de espaço livre para as cadeias laterais de aminoácidos. Portanto, os aminoácidos com cadeias laterais grandes e volumosas preferem a estrutura da folha beta.

Preferência

Alpha Helix: A hélice alfa prefere os aminoácidos Ala, Leu, Met, Phe, Glu, Gln, His, Lys, Arg.

Folha Pregueada Beta: A folha beta prefere Tyr, Trp, (Phe, Met), Ile, Val, Thr, Cys.

Cortesia de imagem:

“Alpha Helix Protein Structure” [Domínio público] via Commons Wikimedia

“Molécula de hempglobina” Por Zephyris na Wikipédia em inglês (CC BY-SA 3.0) via Commons Wikimedia

“Parellel and Antiparellel” por Fvasconcellos - Obra própria.Criado por uploader a pedido de Opabinia regalis., (Domínio Público) via Commons Wikimedia