Qual é a diferença entre a tubulina alfa e beta

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Anonim

o principal diferença entre a tubulina alfa e beta é que o alfa tubulina é quase completamente destirosinada, mas, apenas ~ 10% da beta tubulina é fosforilada. Além disso, a destirosinação se refere a uma forma de modificação pós-tradução que ocorre na tubulina alfa, enquanto a fosforilação da tubulina beta ocorre em Ser441 no domínio C-terminal. Além disso, o GTP sempre se liga à alfa tubulina, enquanto o GTP da beta tubulina tende a se trocar com os microfilamentos.

A tubulina alfa e beta são os dois principais componentes dos microtúbulos, que são moléculas altamente heterogêneas responsáveis ​​pela formação das estruturas do citoesqueleto, enquanto envolvem uma série de processos celulares, incluindo mitose, motilidade ciliar e flagelar, transporte intracelular e definição da morfologia e polaridade celular.

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O que é Alfa Tubulina

A tubulina alfa é um dos dois componentes proteicos de um microtúbulo que desempenha um papel crítico na formação do citoesqueleto. Além disso, os microtúbulos participam de vários eventos celulares, incluindo a divisão celular. Geralmente, tanto a tubulina alfa quanto a tubulina beta, que é o segundo componente proteico de um microtúbulo, são proteínas globulares compostas por três domínios funcionais. Eles são o domínio N-terminal, domínio intermediário e o domínio C-terminal. Aqui, o domínio N-terminal é composto por cinco hélices alfa e seis fitas beta paralelas, formando uma dobra de Rossman. Uma molécula de GTP fica na base do domínio N-terminal.

Figura 1: Estrutura do microtúbulo

Por outro lado, o domínio intermediário é composto de três hélices alfa, folhas beta e mais duas hélices. Ele forma um domínio de ligação ao taxol. Normalmente, o taxol é um ligante responsável por estabilizar as folhas contra a despolimerização e envelhecimento a frio. No entanto, o C-terminal é inteiramente constituído por hélices alfa e é responsável pela formação de uma "crista" de protofilamento, sobrepondo-se aos outros dois domínios. Permite a ligação de outras proteínas associadas e proteínas motoras aos microtúbulos.

Figura 2: Estrutura da tubulina alfa e beta

Além disso, a principal importância da alfa tubulina em um microtúbulo é que ela fornece um local para a ligação de uma molécula de GTP. Este GTP é hidrolisado em GDP assim que o dímero de tubulina é adicionado à extremidade positiva. Além disso, a hidrólise do GTP ocorre no sítio E da alfa tubulina. Esta hidrólise é facilitada pelo resíduo de aspartato, que ocorre no 254º posição do aminoácido.

O que é beta tubulina

Como mencionado antes, a beta tubulina é o segundo componente proteico do microtúbulo. Ele contém um resíduo de lisina em seu 254º posição do aminoácido. A lisina é responsável por fortalecer a interação monômero-monômero ao interagir com o grupo fosfato GTP no sítio N. Portanto, a beta tubulina ajuda a estabilizar a estrutura do microtúbulo. Além disso, além do domínio N-terminal, uma molécula de GTP pode se ligar ao local E (trocável) de uma molécula de tubulina. No entanto, o GTP na beta tubulina pode ser trocado pela polimerização de microfilamentos.

Semelhanças entre a tubulina alfa e beta

Diferença entre a tubulina alfa e beta

Definição

A tubulina alfa refere-se a um dos dois componentes proteicos de um microtúbulo ligado ao GTP, enquanto a tubulina beta é o segundo componente proteico de um microtúbulo. Portanto, esta é a diferença fundamental entre a tubulina alfa e beta.

Estrutura

A tubulina alfa é composta por 13% de hélices alfa, 39% de folhas beta e 48% de bobinas aleatórias, enquanto a tubulina beta é composta de 13% de hélices alfa, 42% de folhas beta e 45% de bobinas aleatórias. Assim, a estrutura é uma diferença importante entre a tubulina alfa e beta.

254º Aminoácido

A função do 254º Aminoácido

Além disso, a função do 254º aminoácido também faz diferença entre a tubulina alfa e beta. O 254º aminoácido de alfa tubulina serve como um resíduo ideal para a hidrólise do nucleotídeo no local E enquanto o 254º O aminoácido da beta tubulina fortalece a interação monômero-monômero ao interagir com o grupo fosfato GTP no sítio N.

Ligação GTP

Além disso, o GTP está sempre ligado à subunidade alfa, enquanto na subunidade β, o GTP pode ser trocado pelos microfilamentos para polimerizar. Portanto, esta é outra diferença entre a tubulina alfa e beta.

Modificações Pós-Tradicionais

Acima de tudo, a principal diferença entre a tubulina alfa e beta é que a tubulina alfa é quase completamente destirosinada, enquanto cerca de 10% da tubulina beta é fosforilada.

Natureza das modificações pós-translacionais

Decorrente da diferença acima, a destirosinação é responsável pela remoção da tirosina C-terminal para expor o glutamato no C-terminal recém-formado da alfa tubulina, enquanto a fosforilação da beta tubulina ocorre em Ser441 no domínio C-terminal. Portanto, esta também é uma diferença entre a tubulina alfa e beta.

Conclusão

A tubulina alfa é um dos dois componentes proteicos de um microtúbulo. É uma proteína globular quase completamente destirosinada como uma modificação pós-tradução. Além disso, o GTP ligado à alfa tubulina é responsável por fornecer energia para a polimerização da tubulina. Por outro lado, a beta tubulina é o segundo componente proteico de um microtúbulo. Além disso, é uma proteína globular que às vezes sofre fosforilação. A principal função da beta tubulina é fortalecer as interações monômero-monômero. Portanto, a principal diferença entre a tubulina alfa e beta é a estrutura e função.

Referências:

1. Lee, Young Jun. "Αβ Tubulin (PDB ID: 1jff) de Bos Taurus." aB_tubulin, disponível aqui.2. EMBL-EBI, InterPro. “Beta Tubulina (IPR002453).” InterPro, EMBL-EBI, disponível aqui.3. “Tubulina.” Tubulina - uma visão geral | Tópicos ScienceDirect, disponíveis aqui.

Cortesia de imagem:

1. “Estrutura do microtúbulo” Por Thomas Splettstoesser (www.scistyle.com) - Trabalho próprio (renderizado com Maxon Cinema 4D) (CC BY-SA 4.0) via Commons Wikimedia 2. “Tubulina dímero 1JFF” Por Thomas Splettstoesser (www.scistyle.com) - Trabalho próprio (renderizado com Maxon Cinema 4D) (CC BY-SA 4.0) via Commons Wikimedia

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